Resumen

Durante el proceso de curado del jamón tienen lugar una serie de reacciones bioquímicas entre las que destaca la intensa proteolisis de las proteínas musculares. El resultado de esta proteolisis es una acumulación de oligopéptidos y aminoácidos que contribuyen tanto directa como indirectamente al aroma, sabor y calidad final del jamón. A pesar de tener evidencia de la presencia de oligopéptidos al final del proceso de curado del jamón, se sabe muy poco sobre sus secuencias en aminoácidos y del efecto que pueden tener sobre la salud humana. En este sentido, se tiene conocimiento de que los péptidos pueden regular diferentes procesos en el organismo ejerciendo un impacto positivo en algunas funciones del cuerpo que pueden tener una importante influencia en la salud. En la última década, péptidos biológicamente activos han sido aislados de alimentos de distinta naturaleza. A estos péptidos se les ha atribuido propiedades bioactivas tales como antihipertensiva, antioxidante o antimicrobiana, entre otras. Ante la evidencia de la presencia de péptidos en el jamón curado, en esta Tesis Doctoral se investigó la presencia de actividad inhibidora de la enzima convertidora de angiotensina I (ECA) y actividad antioxidante en fracciones peptídicas obtenidas de dicho producto. Además, se verificó in vivo el efecto que producían en la presión sanguínea sistólica de ratas espontáneamente hipertensas la administración de las fracciones peptídicas que poseían actividad inhibidora de la ECA. Los péptidos responsables de las actividades antihipertensiva y antioxidante, fueron aislados y secuenciados mediante cromatografía líquida acoplada a espectrometría de masas. Así, se pudieron identificar varios péptidos con actividades in vitro antioxidante e inhibidora de la ECA e incluso identificar un péptido con una relevante actividad antihipertensiva in vivo.