Resum en valencià
      
       Les proteïnes són macromolècules molt abundants en els organismes vius, que compleixen diverses funcions vitals. En concret, la importància de les proteïnes transportadores com l'albúmina sèrica humana (ASH) i l'alfaglicoproteïna àcida (AAG) radica en el fet que actuen com a vehicle per a la distribució d'una àmplia varietat de substàncies endògenes i exògenes en la sang.
       El flurbiprofèn (FBP) és un AINE de la família dels àcids 2-arilpropiònics àmpliament utilitzat. Aquest fàrmac és transportat en la sang per l’ASH, encara que l’AAG també pot intervenir en el procés. L'ester metílic del FBP (FBPMe) és un profàrmac que també interacciona amb ambdues proteïnes. El principal metabòlit del FBP és el seu glucurònid (FBPGluc) que, encara que en menor mesura, també s'uneix a les ASH.   
       L'estudi de la interacció fàrmac-proteïna és important per conèixer la biodistribució, el metabolisme, l'eliminació i l'efecte farmacològic del fàrmac en l'organisme. El nombre de tècniques utilitzades per a la realització d'aquest tipus d'estudis és molt ampli i variat, encara que presenten inconvenients com ara la falta de sensibilitat, reproductibilitat o un work up complicat. Recentment s'ha usat la tècnica de fotòlisi de centelleig làser per a l'estudi dels sistemes fàrmac-ASH, i s’ha demostrat que l'estat excitat triplet és molt sensible al mitjà i que, per tant, pot ser utilitzat com a sonda de la unió fàrmac-proteïna.
      Tenint això en compte, es va proposar aprofundir en el coneixement de les interaccionis fàrmac-proteïna, estenent l'estudi a albúmines sèriques d'altres espècies (usades com a model d'ASH en assajos amb fàrmacs), així com a altres proteïnes transportadores com pot ser l’AAG. 
      En primer lloc, es du a terme la síntesi del glucurònid del FBP (FBPGluc) i la posterior caracterització fotofísica, que dóna lloc a propietats molt similars a la del fàrmac de partida. 
      Posteriorment, es va realitzar un estudi d'interacció de FBP, FBPMe i FBPGluc amb albúmines de diverses espècies (conill, gos, porc, ovella i rata), amb la finalitat de detectar analogies i diferències respecte a l’ASH. Això es va dur a terme amb els dos enantiòmers de cada substrat, per detectar una possible estereodiferenciació en el procés. Analitzant les corbes de desaparició obtingudes es va deduir que, efectivament, hi ha diferències en la unió del fàrmac i els seus derivats a les ASs respecte a l’ASH, tant en el nombre de llocs d'unió, com en els valors de temps de vida de triplet del substrat unit. Quant a l'estereodiferenciació, es va trobar que amb prou feines ocorre en el cas del FBP, mentre que per al FBPMe sí que es dóna en algunes albúmines (ASCe, ASP, ASR) i, en el cas del FBPGluc, hi ha una mica d'estereodiferenciació en totes les ASs. 
      A continuació es va procedir a estudiar l'activitat glucuronidasa de les diferents albúmines sobre el FBPGluc, aprofitant les diferències en els temps de vida de triplet del metabòlit respecte al FBP. Es va observar que el procés d'hidròlisi té lloc a més velocitat dins de la proteïna i a temperatura fisiològica que en absència d’aquesta o a temperatures inferiors. 
      Com una altra aplicació interessant d'aquesta metodologia, es va procedir a l'estudi de la interacció de cada substrat amb l’ASH i l’AAG presents simultàniament. De nou es va realitzar una anàlisi de regressió de les corbes de desactivació, on es van obtenir resultats d'ocupació d'aquests substrats en els llocs d'unió de cada proteïna. 
Finalment, utilitzant la diferència en els temps de vida de triplet del FBP i FBPMe en algunes ASs, es va aplicar la metodologia per determinar la composició enantiomèrica de diferents barreges que contenen (S)- i (R)-FBP o (S)- i (R)-FBPMe, usant les albúmines com a selectors quirals i obtenint excel·lents resultats de correlació entre els valors determinats amb la nostra metodologia i les composicions reals.