Resumen

Durante la última década se ha puesto de manifiesto la importancia de desarrollar nuevos métodos rápidos de análisis con el fin de controlar el proceso de elaboración de los productos cárnicos de una forma segura y eficiente. Debido a este interés, parte de esta Tesis Doctoral se ha centrado en el desarrollo y la aplicación de nuevos métodos no destructivos y rápidos para controlar el proceso de producción, tanto del jamón cocido como del tradicional jamón curado. La participación de compuestos como la creatina y creatinina en el conjunto de las reacciones químicas y enzimáticas que tienen lugar en el músculo postmortem los convierten en buenos marcadores para conocer el tiempo de curado y/o cocción de productos cárnicos. En la presente Tesis Doctoral se ha desarrollado un nuevo método de análisis por HPLC sencillo y fiable basado en la cromatografía de interacción hidrofílica (HILIC) para la determinación simultánea de creatina y creatinina, así como de los dipéptidos carnosina, anserina y balenina, siendo una alternativa muy interesante a los métodos ya existentes para el análisis de este tipo de compuestos. Dado que la conversión de creatina en creatinina se ve influenciada por la temperatura, el tiempo, y por los cambios de pH, se ha empleado la ratio creatinina/creatina como índice para determinar el alcance del tratamiento térmico aplicado durante el procesado de jamón cocido, y también como valor para estimar el tiempo mínimo de curado del jamón.
Además de los cambios en compuestos relacionados con el metabolismo energético del músculo, durante el proceso de curado de jamón tienen lugar una serie de reacciones bioquímicas entre las que destaca la intensa proteólisis de las proteínas musculares. A pesar de tener la evidencia de la presencia de oligopéptidos al final del proceso de curado, se sabe muy poco acerca de la secuencia específica de los mismos. A este respecto, en esta Tesis Doctoral se presenta por primera vez la identificación de fragmentos peptídicos generados a partir de la hidrólisis de proteínas miofibrilares como la cadena ligera de miosina I, la titina, y la troponina T, y sarcoplásmicas como la creatina quinasa, para lo cual se ha recurrido al uso de modernas técnicas de proteómica basadas en la espectrometría de masas.












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