Nuevos métodos y soportes para la inmovilización de enzimas

Abstract

[ES] Las enzimas son catalizadores biológicos que desempeñan un papel muy relevante en el desarrollo de muchas industrias, entre las que se encuentran las industrias alimentarias. En este campo de aplicación, la inmovilización permite obtener enzimas compatibles con el medio y condiciones de proceso (pH, temperatura), ser reutilizables y con un mayor rendimiento, además de solucionar algunas limitaciones del enzima: pureza necesaria, estabilidad, actividad, especificidad, selectividad o inhibiciones. Por este motivo, en los últimos años se ha avanzado mucho en el conocimiento de los parámetros de proceso que favorecen una correcta inmovilización. En este contexto, el presente trabajo tiene por objetivo estudiar y comparar los principales métodos y soportes, modernos y tradicionales, empleados para la inmovilización de enzimas, evaluando la influencia tanto del tamaño, morfología, compatibilidad enzima/soporte y composición del material utilizado. Los métodos tradicionales más empleados son la adsorción en polímeros y el enlace covalente en macroestructuras, los cuales han sido la base para el desarrollo de los métodos modernos. Aunque éstos últimos emplean como base los principios clásicos de la inmovilización, utilizan estructuras de tamaño nanométrico para mejorar la efectividad de la encapsulación y la actividad enzimática. Entre los nuevos soportes destacan el oro, la sílice, y nanopartículas magnéticas que responden a la presencia de un campo magnético. Conocer estos principios de inmovilización de enzimas no sólo es positivo para mejorar las el rendimiento de transformaciones enzimáticas de alimentos, sino que abre la puerta a nuevas vías para la inmovilización de otros compuestos bioactivos, como moléculas con capacidad antimicrobiana o antioxidante.

[EN] Enzymes are biological catalysts that play a very important role in the development of many industries, among which are the food industries. In this field of application, immobilization allows enzymes compatible with the medium and process conditions (pH, temperature), to be reusable and with a higher yield, in addition to solving some limitations of the enzyme: necessary purity, stability, activity, specificity, selectivity or inhibitions. For this reason, in recent years much progress has been made in understanding the process parameters that favor correct immobilization. In this context, the objective of this work is to study and compare the main methods and supports, modern and traditional, used for the immobilization of enzymes, evaluating the influence of size, morphology, enzyme/support compatibility and composition of the used material. The most widely used traditional methods are polymer adsorption and covalent bonding in macrostructures, which have been the basis for the development of modern methods. Although the latter use the classical principles of immobilization as a basis, they use nanometer-sized structures to improve the effectiveness of encapsulation and enzymatic activity. Among the new supports stand out gold, silica, and magnetic nanoparticles that respond to the presence of a magnetic field. Knowing these principles of enzyme immobilization is not only positive for improving the performance of enzymatic transformations of food, but it opens the door to new ways for the immobilization of other bioactive compounds, such as molecules with antimicrobial or antioxidant capacity.