RESUM

        El factor de transcripció DBP1 de Nicotiana tabacum, és el primer membre d’una nova família de reguladors transcripcionals que posseixen, a més de capacitat d’ unió al ADN,  la funció de proteín-fosfatasa del tipus 2C. En aquest treball hem abordat la caracterització funcional del factor regulador DBP1, determinant que la seua capacitat d’unió al ADN resideix al motiu DNC, el qual es localitza en la regió N-terminal de la proteïna i está conservat en els factors DBP de diferents plantes mono i dicotiledónees. Així mateix, hem dut a terme una recerca de factors proteics que interaccionen amb DBP1. Així, la isoforma G de la  proteïna 14-3-3 es presenta com el primer interactor de DBP1, comprometent en aquesta interacció una zona del domini N-terminal adjacent al motiu DNC. Mitjançant l’expressió transitòria en N. benthamiana hem pogut comprovar que la isoforma G de la 14-3-3 és capaç de promoure  l’exclusió nuclear de DBP1, modificant la distribució nucli-citoplasma que presenta en condicions basals i participant de manera indirecta en la regulació de gens diana de DBP1 com CEVI1. 
        Dels quatre homòlegs estructurals de DBP1 identificats en A. thaliana, AtDBP1 és el representant estructuralment més semblant a DBP1 de tabac. AtDBP1 manté la capacitat d’unirse al ADN així com l’actividad fosfatasa 2C característica d’aquesta família, i és capaç  d’interaccionar a través de la seua regió N-terminal amb la proteïna GRF6, homòloga a la 14-3-3 G de tabac. Amb l’objectiu d’ identificar dianes d’ AtDBP1 tant a nivell transcripcional com post-transcripcional per a esbrinar els processos biològics en els que estàn implicats aquests factors, s’ha realizat un anàlisi proteòmic comparatiu entre plantes Col-0 i mutants atdbp1 que ha posat de manifiest una baixa acumulació d’una de les isoformes del factor d’inici de la traducció 4E, eIF(iso)4E, en el mutant atdbp1. El menor nivell d’ acumulació de la proteïna eIF(iso)E en la línea mutant atdbp1 pareix obeir a un control post-traduccional d’AtDBP1 sobre eIF(iso)4E. Aquesta hipòtesi apareix reforçada per l’existència d’una interacció directa entre les dues proteínes, que sugereix que eIF(iso)4E podría  ser  sustrat  de  l’ activitat  fosfatasa             d’  AtDBP1. 
Els factors eIF(iso)4E i eIF4E juguen un paper essencial en el cicle vital dels potyvirus. La menor acumulació del factor eIF(iso)4E en el mutant atdbp1 es tradueix en un retràs en  l’acumulació i moviment del potyvirus Plum pox virus (PPV) respecte a les plantes silvestres. Així, la pèrdua de funció d’ AtDBP1 pareix desencadenar una resistència parcial a diferents membres de la família dels potyvirus. Per altra banda, hem comprovat que la infecció vírica promou una major estabilització del factor eIF(iso)4E. A més, després de  l’ aplicació de l’ inhibidor del proteosoma MG-132, observem una major acumulació d’ eIF(iso)4E en plantes atdbp1, lo que sugereix que la forma fosforilada d’ aquest factor és més susceptible a la degradació vía proteosoma. D’ aquesta manera, la capacitat de desfosforilació d’ AtDBP1 pareix contribuir a la estabilizació d’eIF(iso)4E. Els resultats obtinguts fins ara ens han permet assignar un significat biològic a l’ activitat fosfatasa d’AtDBP1, així com presentar a dita fosfatasa com un nou component de la resistència recessiva front a virus.