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Desarrollo de nuevos materiales celulósicos bioactivos mediante la inmovilización de una beta-galactosidasa

RiuNet: Institutional repository of the Polithecnic University of Valencia

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Desarrollo de nuevos materiales celulósicos bioactivos mediante la inmovilización de una beta-galactosidasa

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dc.contributor.advisor Talens Oliag, Pau es_ES
dc.contributor.advisor Fabra Rovira, María José es_ES
dc.contributor.advisor Marin Navarro, Julia es_ES
dc.contributor.author Seba Piera, Isabel es_ES
dc.date.accessioned 2018-10-11T12:18:25Z
dc.date.available 2018-10-11T12:18:25Z
dc.date.created 2018-09-25
dc.date.issued 2018-10-11 es_ES
dc.identifier.uri http://hdl.handle.net/10251/110240
dc.description.abstract [ES] Las β-galactosidasas son enzimas del grupo de los glicósido hidrolasas que catalizan la hidrólisis de un grupo D-galactosilo unido por un enlace βglicosídico al extremo no reductor de polímeros, oligosacáridos o metabolitos secundarios. Entre sus potenciales sustratos se encuentra por lo tanto la lactosa, un disacárido formado por glucosa y galactosa. La deficiencia del enzima lactasa, responsable de la hidrólisis de este disacárido, provoca un desorden alimenticio denominado intolerancia a la lactosa. Actualmente, la industria alimentaria obtiene alimentos sin lactosa mediante la adición directa de este enzima en grandes cantidades, lo que supone altos costes de producción. Además, la lactasa añadida permanece en el producto final. Por ello, se han desarrollado distintas estrategias de inmovilización enzimática que faciliten su recuperación. Una de ellas se basa en la generación de una versión híbrida de una β-galactosidasa fusionada a un dominio de unión a celulosa. La proteína quimérica (TmLac-CBM2) es capaz de unirse de forma no covalente, con alta especificidad y afinidad a celulosa comercial y celulosa bacteriana, aunque la actividad del enzima unido es inferior a la del enzima en forma libre. En este trabajo, se han buscado nuevos soportes celulósicos para analizar su capacidad para unir TmLac-CBM2 y el efecto de su unión sobre la eficiencia catalítica del enzima. Para ello, en línea con las nuevas políticas europeas de economía circular, se han seleccionado materiales obtenidos a partir del aprovechamiento de plantas marinas e invasoras. En primer lugar, se ha evaluado la influencia del estado físico del soporte (film vs. aerogel) en la capacidad de carga de enzima de las fracciones más purificadas de celulosa. Posteriormente, se estudió la efectividad de unión de fracciones menos purificadas que contienen hemicelulosas. Finalmente, se analizó de forma comparativa la actividad del enzima libre respecto al enzima unido a los soportes que dieron los mejores resultados de unión. es_ES
dc.description.abstract [EN] Β-galactosidases are enzymes from the group of glycoside hydrolases that catalyze the hydrolysis of a D-galactosyl group linked by a β-glycosidic bond to the non-reducing end of polymers, oligosaccharides or secondary metabolites. Among its potential substrates is lactose, a disaccharide formed by glucose and galactose. The deficiency of the enzyme lactase, responsible for the hydrolysis of this disaccharide, causes a food disorder called lactose intolerance. Currently, the food industry obtains food without lactose by direct addition of this enzyme in large quantities, which means high production costs. In addition, the added lactase remains in the final product. Therefore, different enzymatic immobilization strategies have been developed to facilitate their recovery. One of them is based on the generation of a hybrid version of a βgalactosidase fused to a cellulose binding domain. The chimeric protein (TmLac-CBM2) is able to bind non-covalently, with high specificity and affinity to commercial cellulose and bacterial cellulose, although the activity of the bound enzyme is lower than that of the enzyme in free form. In this work, new cellulose supports have been sought to analyze their ability to bind TmLacCBM2 and the effect of their binding on the catalytic efficiency of the enzyme. To this end, in line with the new European circular economy policies, materials obtained from the exploitation of marine and invasive plants have been selected. First, the influence of the physical state of the support (film vs. aerogel) on the enzyme loading capacity of the most purified fractions of cellulose was evaluated. Subsequently, the binding effectiveness of less purified fractions containing hemicelluloses was studied. Finally, the activity of the free enzyme was analyzed comparatively with respect to the enzyme bound to the supports that gave the best binding results. es_ES
dc.format.extent 19 es_ES
dc.language Español es_ES
dc.publisher Universitat Politècnica de València es_ES
dc.rights Reserva de todos los derechos es_ES
dc.subject ß-galactosidasa es_ES
dc.subject lactasa es_ES
dc.subject inmovilización proteica es_ES
dc.subject celulosa es_ES
dc.subject plantas marinas e invasoras es_ES
dc.subject β-galactosidases es_ES
dc.subject TmLac-CBM2 es_ES
dc.subject lactase es_ES
dc.subject protein immobilization es_ES
dc.subject marine and invasive plants es_ES
dc.subject.classification TECNOLOGIA DE ALIMENTOS es_ES
dc.subject.other Máster Universitario en Ciencia e Ingeniería de los Alimentos-Màster Universitari en Ciència i Enginyeria Dels Aliments es_ES
dc.title Desarrollo de nuevos materiales celulósicos bioactivos mediante la inmovilización de una beta-galactosidasa es_ES
dc.type Tesis de máster es_ES
dc.rights.accessRights Cerrado es_ES
dc.contributor.affiliation Universitat Politècnica de València. Departamento de Tecnología de Alimentos - Departament de Tecnologia d'Aliments es_ES
dc.contributor.affiliation Universitat Politècnica de València. Escuela Técnica Superior de Ingeniería Agronómica y del Medio Natural - Escola Tècnica Superior d'Enginyeria Agronòmica i del Medi Natural es_ES
dc.description.bibliographicCitation Seba Piera, I. (2018). Desarrollo de nuevos materiales celulósicos bioactivos mediante la inmovilización de una beta-galactosidasa. http://hdl.handle.net/10251/110240 es_ES
dc.description.accrualMethod TFGM es_ES
dc.relation.pasarela TFGM\93651 es_ES


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